La kératine est une protéine structurelle fibreuse présente dans les cellules animales et utilisée pour former des tissus spécialisés. Plus précisément, les protéines ne sont produites que par des chordés (vertébrés, amphioxus et urochordates), qui comprennent des mammifères, des oiseaux, des poissons, des reptiles et des amphibiens. La protéine résistante protège les cellules épithéliales et renforce certains organes. La seule autre matière biologique possédant une ténacité similaire est la chitine, une protéine présente dans les invertébrés (par exemple, les crabes, les cafards).
Il existe différentes formes de kératine, telles que les α-kératines et les β-kératines plus dures. Les kératines sont considérées comme des exemples de scléroprotéines ou d'albuminoïdes. La protéine est riche en soufre et insoluble dans l'eau. La teneur élevée en soufre est attribuée à la richesse de la cystéine, un acide aminé. Les ponts disulfures renforcent la protéine et contribuent à l'insolubilité. La kératine n'est généralement pas digérée dans le tractus gastro-intestinal.
Le mot "kératine" vient du mot grec "keras" qui signifie "corne".
Des faisceaux de monomères kératiniques forment ce qu'on appelle des filaments intermédiaires. Des filaments de kératine peuvent être trouvés dans la couche cornée de l'épiderme de la peau dans des cellules appelées kératinocytes. Les α-kératines comprennent:
Des exemples de β-kératines comprennent:
Les plaques de fanons des baleines sont également constituées de kératine.
Certains scientifiques classent les fibroïdes de soie produites par les araignées et les insectes comme des kératines, bien qu'il existe des différences entre la phylogénie des matériaux, même si leur structure moléculaire est comparable.
Bien que les systèmes digestifs des animaux ne soient pas équipés pour traiter la kératine, certains champignons infectieux se nourrissent de la protéine. Les exemples incluent la teigne et le champignon du pied d'athlète.
Les mutations du gène de la kératine peuvent produire des maladies, notamment l'hyperkératose épidermolytique et le pharyngis de la kératose.
Parce que la kératine n'est pas dissoute par les acides digestifs, l'ingérer provoque des problèmes chez les personnes qui mangent des poils (tricophagie) et entraîne des vomissements de boules de poils chez les chats, une fois que suffisamment de cheveux se sont accumulés lors du toilettage. Contrairement aux félins, les humains ne vomissent pas de boules de poils, donc une grande accumulation de poils dans le tube digestif humain peut provoquer le blocage intestinal rare mais mortel appelé syndrome de Rapunzel.